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<!DOCTYPE html>

<title>ATP-Synthase</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">ATP-Synthase</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">ATP-Synthase

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Molekulares Modell mit <a href="R%C3%B6ntgenstrukturanalyse" class="mw-redirect" title="Röntgenstrukturanalyse">Röntgenstrukturanalyse</a>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td>Gen-Name(n)

</td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Transporter-Klassifikation

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Membrantransport" title="Membrantransport">Bezeichnung</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">F-ATPase Superfamilie

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=7.1.2.2">7.1.2.2</a>, <a href="Translokase" class="mw-redirect" title="Translokase">Translokase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">ADP + Phosphat + H<sup>+</sup><sub>außen</sub>

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">ATP + H<sub>2</sub>O + H<sup>+</sup><sub>innen</sub>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p>Das <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a> <b>ATP-Synthase</b> oder <b>F<sub>o</sub>F<sub>1</sub>-ATPase</b> ist ein <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Transmembranprotein</a>. Die ATP-<a href="Synthasen" title="Synthasen">Synthase</a> tritt abhängig vom Verhältnis der Substrate und Produkte entweder als <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a>-verbrauchende Protonenpumpe oder als Protonen-getriebene ATP-Synthase auf.

Im lebenden Organismus besteht die Hauptaufgabe des <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyms</a> allerdings darin, die Synthese von ATP zu <a href="Katalysator" title="Katalysator">katalysieren</a>. ATP ist eine energiereiche Verbindung, deren Bildung der Zufuhr von ADP, Phosphat und Energie bedarf:

</p>

<dl><dd><a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">ADP</a> + <a href="Phosphat" class="mw-redirect" title="Phosphat">Phosphat</a> → ATP + H<sub>2</sub>O mit <a href="Enthalpie" title="Enthalpie">ΔH</a> ≈ 30,5 kJ/mol unter <a href="Standardbedingungen" title="Standardbedingungen">Standardbedingungen</a> und ca. 50 kJ/mol unter physiologischen Bedingungen.</dd></dl>

<p>Um diese Energie aufzubringen, koppelt die ATP-Synthase die ATP-Bildung mit dem energetisch begünstigten Transport von Protonen (oder anderen Ionen) entlang eines <a href="Protonengradient" title="Protonengradient">Protonengradienten</a> über eine Membran.

Das Enzym spielt im Stoffwechsel fast aller bekannten Organismen eine zentrale Rolle, da ATP ununterbrochen als Energieüberträger benötigt wird.

</p><p>Die ATP-Synthase setzt sich aus 8 bis 20 verschiedenen Untereinheiten zusammen. Sie gruppieren sich zu zwei Komplexen:

</p>

<ul><li>Der wasserlösliche Komplex F<sub>1</sub> katalysiert die Bildung von ATP.</li>

<li>Der wasserunlösliche, in eine <a href="Biomembran" title="Biomembran">Membran</a> eingebaute Komplex F<sub>o</sub> transportiert Protonen.</li></ul>

<p>Das Enzym wird daher auch nach seinen beiden Untereinheiten als F<sub>o</sub>F<sub>1</sub>-ATPase bezeichnet.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Bedeutung_und_Vorkommen">Bedeutung und Vorkommen</h2></div>

<p>Praktisch alle Vorgänge in Organismen erfordern Adenosintriphosphat (ATP). Es stellt allen möglichen Stoffwechselvorgängen Energie zur Verfügung. Der größte Teil des verbrauchten ATP wird bei Tieren, Pflanzen und den meisten Bakterien durch die ATP-Synthase regeneriert. Der Tagesumsatz an ATP beträgt beim Menschen teilweise weit über 80 Kilogramm.

</p><p>Die ATP-Synthase alias F-Typ-ATPase kommt vor

</p>

<ul><li>in der <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Plasmamembran</a> von <a href="Prokaryoten" title="Prokaryoten">Prokaryoten</a> („Bakterien“).</li>

<li>in der inneren <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">Mitochondrienmembran</a> von <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a> (Zellen von Pflanzen und Tieren).</li>

<li>in der <a href="Thylakoid" title="Thylakoid">Thylakoid</a>-Membran der <a href="Chloroplast" title="Chloroplast">Chloroplasten</a> von Pflanzenzellen.</li></ul>

<p>Urtümliche Organismen aus dem Reich der <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a> haben eine A-Typ-ATPase, die im Aufbau etwas von der „normalen“ ATP-Synthase abweicht. Der Grund könnte mit dem abweichenden Aufbau von Zellmembran und <a href="Kristalline_Zellwand" class="mw-redirect" title="Kristalline Zellwand">Zellwand</a> dieser Organismen zusammenhängen.

</p><p>ATP-Synthasen nutzen die Energie eines Ionengradienten, der zwischen den beiden Seiten der <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Membran</a> existiert. In der Regel handelt es sich dabei um einen <a href="Protonengradient" title="Protonengradient">Protonengradienten</a>. Bei <a href="Alkaliphilie" title="Alkaliphilie">alkaliphilen</a> Bakterien existiert auch eine ATP-Synthase, die statt eines Protonen- einen Natrium-Gradienten zur ATP-Synthese verwendet. (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/7.2.2.1">7.2.2.1</a>)

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

<p>Die Aufklärung von Funktion und Mechanismus der ATP-Synthase wurde im Wesentlichen von Forschern geleistet, die sich mit Mitochondrien beschäftigten. Obwohl dieses Enzym auch bei der <a href="Photosynthese" title="Photosynthese">Photosynthese</a> der Pflanzen und bei <a href="Aerob" class="mw-redirect" title="Aerob">aeroben</a> Bakterien eine wichtige Rolle spielt, geriet die ATP-Synthase als Bestandteil der <a href="Zellatmung" title="Zellatmung">Zellatmung</a> und der <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a> des Menschen in den Fokus der <a href="Biochemie" title="Biochemie">Biochemie</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Der_Komplex_V">Der Komplex V</h3></div>

<p>Anfang der 1960er Jahre konnte die Biochemie auf enorme Fortschritte zurückblicken. Der Energiestoffwechsel war in ein paar Jahrzehnten fast aufgeklärt worden. Der <a href="Citratzyklus" title="Citratzyklus">Zitronensäurezyklus</a> war bekannt, ebenso die physiologische Rolle von <a href="Nicotinamidadenindinukleotid" title="Nicotinamidadenindinukleotid">NADH</a> als <a href="Wasserstoff" title="Wasserstoff">Wasserstoff</a>-Überträger und die Rolle von ATP als Energielieferant.

</p><p>Man wusste, dass der NADH-Wasserstoff mit Sauerstoff zu Wasser oxidiert wird. Und es war klar, dass bei diesem Prozess die Hauptmasse des in der Zelle benötigten ATP entsteht. Darüber hinaus wusste man, dass die Oxidation des NADH in Schritten verläuft. Man hatte in den Mitochondrien-Membranen Enzyme und Coenzyme gefunden, die eine Elektronentransport-Kette vom NADH zum Sauerstoff bilden.

</p><p>Die Aufklärung dieser sogenannten <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a> gestaltete sich indes zunehmend schwieriger. Die Enzyme der Atmungskette ließen sich nur schwer isolieren und untersuchen, da es sich um <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Membranproteine</a> handelt. Zusätzlich bilden sie große Enzym-Komplexe. Vier dieser Komplexe wurden (und werden) immer weiter aufgeklärt. Komplex V, der ATP bildet, blieb auch nach Isolierung seiner wasserlöslichen Komponente im Jahr 1961 im Dunkeln. Die Aufklärung der Atmungskette, und damit die Biochemie überhaupt, hatte also noch einen „Schönheitsfehler“.

</p><p>Aus den Forschungen über den Zuckerabbau (<a href="Glycolyse" class="mw-redirect" title="Glycolyse">Glycolyse</a>) kannte man immerhin bereits einen Mechanismus (<a href="Substratkettenphosphorylierung" title="Substratkettenphosphorylierung">Substratkettenphosphorylierung</a>), bei dem aus ADP und Phosphat ATP entsteht. Man zog den Schluss, dass es sich in der Atmungskette irgendwie ähnlich verhalten müsste und glaubte, dicht vor der endgültigen Aufklärung zu sein. Es fehlte „nur noch“

</p>

<ul><li>die genaue Verbindung der Komplexe I–IV zur ATP-Synthese, also die <i>Kopplung</i> von O<sub>2</sub>-Verbrauch und ATP-Bildung.</li>

<li>die Erklärung, warum der gefundene Komplex V zwar ATP spaltete, aber keines herstellte, sobald man ihn isoliert hatte.</li>

<li>ein „energiereiches Zwischenprodukt“ der Atmungskette als Substrat der ATP-Synthase.</li></ul>

<p>Es fehlte also „nur noch“ der gesamte Zusammenhang zwischen NADH-Oxidation und ATP-Produktion. Aber man hatte schon einen bis heute gültigen Namen für den Stoffwechsel-Weg: <i>oxidative Phosphorylierung</i>.

</p><p>In dieser Situation stellte <a href="Peter_D._Mitchell" title="Peter D. Mitchell">Peter D. Mitchell</a> 1960 eine Hypothese vor, die lange heftig angefeindet wurde. Denn Mitchell postulierte einen für die damalige Biochemie „unvorstellbaren“ Mechanismus.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Die_Mitchell-Hypothese">Die Mitchell-Hypothese</h3></div>

<p>Mitchell selbst hatte zwar seit Beginn der 1940er Jahre schwerpunktmäßig die Atmungskette untersucht, kannte aber auch die Forschungsergebnisse der <a href="Transport_(Biologie)" title="Transport (Biologie)">Transportvorgänge</a> an Membranen. Seine Arbeitsgruppe konzentrierte sich bei der Untersuchung der Atmungskette auf den Elektronenüberträger <a href="Ubichinon" class="mw-redirect" title="Ubichinon">Ubichinon</a> (<a href="Q-Zyklus" title="Q-Zyklus">Q-Zyklus</a>). Die Ergebnisse waren mit der Idee eines „energiereichen Zwischenprodukts“ der Atmungskette als Motor der ATP-Synthase nicht vereinbar. Mitchell postulierte stattdessen, dass das Enzym seine Energie von einem <a href="Protonengradient" title="Protonengradient">pH-Gradienten</a> bekommt.

</p><p>Die Ablehnung der Fachwelt war überwältigend. Selbst als Mitchell 1978 für seine <a href="Chemiosmotische_Kopplung" title="Chemiosmotische Kopplung">chemiosmotische Theorie</a> den <a href="Nobelpreis" title="Nobelpreis">Nobelpreis</a> (Chemie) bekam, sprachen namhafte Biochemiker noch abwertend von der „Mitchell-Hypothese“.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Die_Aufklärung_des_Mechanismus"><span id="Die_Aufkl.C3.A4rung_des_Mechanismus"></span>Die Aufklärung des Mechanismus</h3></div>

<p>Auch Wissenschaftler, die der „Mitchell-Hypothese“ offiziell sehr skeptisch gegenüberstanden, zogen bei ihrer Forschung im Labor die chemiosmotische Theorie ernsthaft in Betracht. Während sich die Beweise für Mitchells Theorie häuften, kam man auch im experimentellen Umgang mit der ATP-Synthase weiter. In Membran<a href="Vesikel_(Biologie)" title="Vesikel (Biologie)">vesikeln</a> konnte man sie „in Aktion“ studieren.

</p><p><a href="Paul_D._Boyer" class="mw-redirect" title="Paul D. Boyer">Paul D. Boyer</a>, ursprünglich ein „Mitchell“-Skeptiker, klärte den molekularen Mechanismus der ATP-Synthase auf. <a href="John_E._Walker" title="John E. Walker">John E. Walker</a> und Mitarbeitern gelang es, die ATP-Synthase zu kristallisieren und ihre räumliche Struktur aufzuklären. Beide bekamen dafür den Nobelpreis 1997 im Fach Chemie. Sie teilten sich den Preis mit <a href="Jens_C._Skou" class="mw-redirect" title="Jens C. Skou">Jens C. Skou</a>, der bereits 1957 die erste Protonenpumpe entdeckt und damit die Grundlage für die „Mitchell-Hypothese“ gelegt hatte.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Stellung_zu_anderen_Enzymen">Stellung zu anderen Enzymen</h2></div>

<p>Eine Vielzahl von Enzymen verbraucht das ATP, das von der ATP-Synthase geliefert wird, als <a href="Koenzym#Kosubstrate" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kosubstrat</a>. Unter den Enzymen nimmt die ATP-Synthase also eine Schlüsselstellung ein.

</p><p>Von den übrigen ATPasen unterscheidet sich die ATP-Synthase in verschiedener Hinsicht:

</p>

<ul><li>Sie ist die Hauptquelle des ATP. Mit ihrer Funktion als ATP-Produzent unterscheidet sich die ATP-Synthase von den übrigen (durchweg) ATP-verbrauchenden ATPasen etwa wie ein Stromgenerator von einem Elektromotor.</li>

<li>Sie besteht aus den beiden Untereinheiten F<sub>o</sub> und F<sub>1</sub>. Ihre Funktion erfordert beide Einheiten in einer spezifischen Anordnung. Man bezeichnet die ATP-Synthase daher oft auch als <b>F-Typ-ATPase</b>. Im Unterschied dazu sind die ATP-spaltenden ATPasen V-Typ-ATPasen.</li>

<li>Wie alle ATPasen kann die ATP-Synthase prinzipiell auch als <a href="Protonenpumpe" title="Protonenpumpe">Protonenpumpe</a> fungieren und dabei ATP verbrauchen. Dass diese „Rück“-Reaktion <a href="In_vivo" title="In vivo">in vivo</a> in Mitochondrien eine große Rolle bei der ATP-Synthase spielt, ist allerdings fragwürdig. Die ATP-Synthase hat ein anderes „Übersetzungsverhältnis“ als die Protonenpumpen-ATPasen. Letztere pumpen pro verbrauchtem ATP ca. zwei Protonen nach außen. Bei der ATP-Synthase würde sich die Energie eines ATP-Moleküls dagegen auf drei bis vier Protonen verteilen. Als Protonenpumpe könnte die ATP-Synthase also keinen so großen <a href="Protonengradient" title="Protonengradient">pH-Gradienten</a> aufbauen.</li></ul>

<p>Die ATP-Synthase hat entsprechend der <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUBMB</a> Enzym-Nomenklatur die <a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC-Nummer</a> <a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/7.2.2.2">7.2.2.2</a> und gehört zur Kategorie der <a href="Translokase" class="mw-redirect" title="Translokase">Translokasen</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Bauplan_der_ATP-Synthase">Bauplan der ATP-Synthase</h2></div>

<p>Entsprechend ihrer Stellung zur Membran (Abb. unten, heller Bereich) unterscheidet man eine <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">membrangebundene</a> F<sub>o</sub>- und eine wasserlösliche F<sub>1</sub>-Untereinheit.

</p><p>Mechanisch gesehen lässt sich das Enzym in einen sich drehenden <a href="Rotor" title="Rotor">Rotor</a> (Abb. „Vereinfachtes Modell“, rötlich bis violett) und einen <a href="Stator" title="Stator">Stator</a> (Abb., grün) gliedern. Wegen des flüssigen Charakters der <a href="Biomembran" title="Biomembran">Membran</a> führt der Stator eine Drehbewegung gegenläufig zum Rotor aus.

</p><p>Aufgrund dieses Aufbaus ist das Enzym wie auch die anderen <a href="Membranst%C3%A4ndige_ATPasen" title="Membranständige ATPasen">membrangebundenen ATPasen</a> eine <a href="Molekulare_Maschine" title="Molekulare Maschine">molekulare Maschine</a>.

</p><p>Nachfolgend wird der Bauplan der ATP-Synthase des Bakteriums <i><a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">E. coli</a></i> beschrieben, weil sie intensiv untersucht und relativ einfach gebaut ist.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Aufbau_von_Fo">Aufbau von F<sub>o</sub></h3></div>

<p>F<sub>o</sub> besteht aus <a href="Hydrophob" class="mw-redirect" title="Hydrophob">hydrophoben</a> <a href="Peptid" title="Peptid">Peptiden</a> (wasserunlöslichen Eiweißketten) und befindet sich in der Membran. Dieser Teil des Enzyms setzt sich zusammen aus drei verschiedenen Untereinheiten:

</p>

<ul><li>F<sub>o</sub>a dient zur Kraftübertragung auf F<sub>o</sub>b und ist gleichzeitig Teil des Mechanismus, der die Protonenbewegung in eine Drehbewegung umsetzt.</li>

<li>F<sub>o</sub>b verbindet Membran und die F<sub>1</sub> Komponente. F<sub>o</sub>b dient der Kraftübertragung und besteht wie F<sub>o</sub>a aus zwei <a href="Peptid" title="Peptid">Peptidketten</a>.</li>

<li>F<sub>o</sub>c besteht bei <i>E. coli</i> aus zwölf <a href="Alpha-Helix" class="mw-redirect" title="Alpha-Helix">Spiralen</a>, die zu einem Ring angeordnet sind. Im Inneren des Rings befinden sich vermutlich die <a href="Phospholipid" class="mw-redirect" title="Phospholipid">Phospholipide</a>, aus denen auch die Zellmembran zusammengesetzt ist. Sie bilden eine isolierende Schicht, so dass dort kein Protonenfluss möglich ist.</li></ul>

<p>Jede F<sub>o</sub>c-Peptidkette verfügt über ein aktives Zentrum. Wenn von diesem Zentrum <a href="Proton_(Chemie)" title="Proton (Chemie)">H<sup>+</sup></a> abgespalten wird, dann ändert sich die Struktur der Peptidkette in einen mechanisch angespannten Zustand. Nimmt das aktive Zentrum dann wieder ein H<sup>+</sup> auf, dreht sich die Peptidkette zurück. Diese Drehung übt eine <a href="Kraft" title="Kraft">Kraft</a> auf F<sub>o</sub>a aus.

</p>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Aufbau_von_F1">Aufbau von F<sub>1</sub></h3></div>

<p>F<sub>1</sub> ist die wasserlösliche Komponente der ATP-Synthase. Sie befindet sich auf der Innenseite der Membran. Fünf verschiedene Peptide (α bis ε) bilden die Untereinheiten dieser Komponente:

</p>

<ul><li>Je drei F<sub>1</sub>α- und F<sub>1</sub>β -Peptide bilden den F<sub>1</sub>(αβ)<sub>3</sub>-Komplex. Seine gelegentlich noch verwendete Bezeichnung als <i>globuläre (αβ)<sub>3</sub>-ATPase</i> weist darauf hin, dass hier die Umsetzung von ADP zu ATP stattfindet. Zwischen den Peptiden existieren insgesamt drei Poren, durch die Substrat und Produkt ein- und austreten können. In drei katalytischen Zentren wird im Inneren des F<sub>1</sub>(αβ)<sub>3</sub>-Komplexes das ATP produziert.</li>

<li>F<sub>1</sub>γ ist die drehbare Achse des Systems. Sie überträgt die Drehbewegung des in der Membran platzierten Rings zu den drei katalytischen (αβ)<sub>3</sub>-Zentren.</li>

<li>F<sub>1</sub>δ und F<sub>1</sub>ε sind im Bild rechts nicht dargestellt. Ersteres <a href="Peptid" title="Peptid">Peptid</a> ist Bindeglied zwischen F<sub>o</sub>b und dem (αβ)<sub>3</sub>-Komplex. F<sub>1</sub>ε verbindet vermutlich den F<sub>o</sub>c-Ring mit der F<sub>1</sub>γ-Achse.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Übersicht_über_menschliche_ATPase"><span id=".C3.9Cbersicht_.C3.BCber_menschliche_ATPase"></span>Übersicht über menschliche ATPase</h3></div>

<p>Die menschliche ATPase besteht aus mindestens 16 Untereinheiten, von denen zwei durch mitochondriale Gene codiert sind. Sowohl von F<sub>1</sub>γ als von F<sub>o</sub>c existieren mehrere Genloci, die verschiedene Precursor, aber identische Untereinheiten codieren.

</p>

<th class="unsortable">Protein (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a>)</th>

<th>Länge (<a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">AA</a>)</th>

<th class="unsortable"><a href="Online_Mendelian_Inheritance_in_Man" title="Online Mendelian Inheritance in Man">OMIM</a>-Eintrag</th>

<th><a href="Genlocus" title="Genlocus">Genlocus</a></th>

<th class="unsortable">Bemerkung

</th></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>553

</td>

</td>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>529

</td>

</td>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>298

</td>

</td>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>F<sub>1</sub>γ2

</td>

<td>?

</td>

<td>

</td>

</td>

<td>Isoform

</td></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>168

</td>

</td>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>51

</td>

</td>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>213

</td>

</td>

</td>

<td>Oligomycin sensitivity conferral protein

</td></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>256

</td>

</td>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P05496">F<sub>o</sub>c Isoform 1</a>

</td>

<td>136

</td>

</td>

</td>

<td>Proteolipid P1; Untereinheit 9; <a href="Neuronale_Ceroid-Lipofuszinose" title="Neuronale Ceroid-Lipofuszinose">Morbus Batten</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q06055">F<sub>o</sub>c Isoform 2</a>

</td>

<td>141

</td>

</td>

</td>

<td>Proteolipid P2; Morbus Batten

</td></tr>

<tr>

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P48201">F<sub>o</sub>c Isoform 3</a>

</td>

<td>142

</td>

</td>

</td>

<td>Proteolipid P3; Morbus Batten

</td></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>160

</td>

<td>

</td>

</td>

<td>Stator

</td></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>68

</td>

</td>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>108

</td>

</td>

</td>

<td>Kopplungsfaktor 6

</td></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>93

</td>

<td>

</td>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>103

</td>

<td>

</td>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

</td>

</td>

<td>215

</td>

<td>

</td>

</td>

<td>Kopplungsfaktor B

</td></tr></tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Bewegungs-_und_Reaktionsabläufe"><span id="Bewegungs-_und_Reaktionsabl.C3.A4ufe"></span>Bewegungs- und Reaktionsabläufe</h2></div>

<p>Die Funktion der „molekularen Maschine“ wird hier am Beispiel der <i>E. coli</i>-ATP-Synthase beschrieben.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Hypothetischer_Mechanismus_der_Drehbewegung">Hypothetischer Mechanismus der Drehbewegung</h3></div>

<p>Der Ort des für die Bewegung zuständigen Zentrums geht aus der Abbildung „<a href="#Abb.Motor">Motor</a>“ hervor. Der Mechanismus der Drehbewegung ist in der Abbildung rechts als Animation dargestellt.

</p>

<table>

<td>

</p>

</td>

<td>

<p>Jedes F<sub>o</sub>c-Peptid aus dem Rotor-Ring hat auf Position 61 einen <a href="Asparagin" title="Asparagin">Asparaginsäure</a>(ASP)-Rest. Im Ruhezustand des Motors sind, mit einer Ausnahme, die ASP-Carboxyl-Gruppen protoniert (Peptid-COOH).

</p><p>Beim Rotor-Peptid 1, das neben dem Stator F<sub>o</sub>b liegt, befindet sich die ASP-Gruppe neben einer <a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a>-Gruppe des Stators. Deren positive Ladung kann durch ionische Wechselwirkung eine negative Ladung stabilisieren, sodass der ASP-Rest deprotoniert vorliegt (Peptid-COO<sup>−</sup>).

</p><p>Das negativ geladene Rotor-Peptid 1 weicht in seiner räumlichen Struktur von den übrigen F<sub>o</sub>c-Peptiden ab. In einer <a href="%CE%92-Schleife" title="Β-Schleife">Haarnadelschleife</a> hat es wie in einer <a href="Spiralfeder" class="mw-redirect" title="Spiralfeder">Spiralfeder</a> eine starke <a href="Spannung_(Mechanik)" class="mw-redirect" title="Spannung (Mechanik)">mechanische Spannung</a> aufgebaut.

</p>

</td></tr>

</td>

<td>Rotor-Peptid 1 nimmt ein Proton von außen auf:

<dl><dd>Peptid-COO<sup>−</sup> + H<sup>+</sup> (außen) → Peptid-COOH</dd></dl>

<p>(Welchen Weg das Proton nimmt ist noch nicht genau geklärt. Die F<sub>o</sub>c-Peptide schaffen vielleicht den Raum dafür, dass es bis zur entscheidenden Position 61 vordringen kann. Nach der „Single Channel Theory“ schafft das Stator-Peptid den Zugang.)

</p>

</td></tr>

</td>

<td>Sobald Rotor-Peptid 1 protoniert ist, geht seine spannungsreiche Struktur wieder in den entspannten Normalzustand über. Die „Spiralfeder“ gibt ihre Energie wieder ab. Auf den Stator wird eine Kraft ausgeübt. Das Peptid dreht sich.

<p>Chemische Energie wird hier in Bewegungsenergie verwandelt. Die Drehung des Peptids 1 ist der Antrieb des Motors.

</p>

</td></tr>

</td>

<td>Die Drehbewegung bringt das Peptid 1 auf die andere Seite des Stator-Arginins und dreht den Rotor-Ring.

</td></tr>

</td>

<td>Nun hat Rotor-Peptid 1 dieselbe Form wie die anderen Rotor-Peptide, die keinen Stator als Nachbarn haben: protoniert und mit entspannter Spiralstruktur.

</td></tr>

</td>

<td>Der Ring ist nun um 30° gedreht.

<p>Die Bewegung des Rotor-Peptids hat allerdings gleichzeitig die nächste F<sub>o</sub>c-Peptidkette 2 in den „Bann“ der positiv geladenen Arginin-Gruppe gezogen.

</p>

</td></tr>

</td>

<td>Die Struktur des Peptid 2 wird in den spannungsreichen Zustand geändert. Die „Spiralfeder“ wird gespannt.

</td></tr>

</td>

<td>Peptid 2 trennt sich von dem H<sup>+</sup>, das es an der Aspartat-Gruppe an Position 61 hatte. Das Proton verlässt den Ort der Handlung in Richtung innen (im Bild: nach oben).

<dl><dd>Peptide-COOH → Peptide-COO<sup>−</sup> + H<sup>+</sup> (innen)</dd></dl>

</td></tr>

</td>

<td>Der Ausgangszustand ist wiederhergestellt. Allerdings wurde

<ol><li>durch die Drehung des Rotors Bewegungs-Energie übertragen,</li>

<li>ein Proton von außen nach innen durchgeschleust.</li></ol>

</td></tr></tbody></table>

<p>Als weitere Rotationsmaschine auf zellulärer Ebene, die komplette Drehungen ausführt, ist nur noch die <a href="Flagellum#Die_Flagellen_der_Prokaryoten" title="Flagellum">Geißel</a> bei vielen Einzellern bekannt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="ATP-Synthese_im_F1(αβ)3-Komplex"><span id="ATP-Synthese_im_F1.28.CE.B1.CE.B2.293-Komplex"></span>ATP-Synthese im F<sub>1</sub>(αβ)<sub>3</sub>-Komplex</h3></div>

<p>Die eigentliche Umsetzung von <a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">ADP</a> zu ATP ist, biochemisch gesehen, im Vergleich zur Protonen getriebenen Drehung des F<sub>o</sub>c-Rings nichts Ungewöhnliches. Es finden Struktur-Änderungen der beteiligten Peptidketten statt, die die Substrate (hier ADP und Phosphat) zur Reaktion bringen.

</p><p>Im F<sub>1</sub>(αβ)<sub>3</sub>-Komplex gibt es drei katalytische Zentren. Sie nehmen nacheinander drei Formen an:

</p>

<ol><li>Hohe <a href="Affinit%C3%A4t_(Biochemie)" title="Affinität (Biochemie)">Affinität</a> gegenüber ADP und Phosphat. Die Ausgangsprodukte ADP und Phosphat werden an das jeweilige katalytische Zentrum gebunden.</li>

<li>Hohe Affinität gegenüber ATP. Das Zentrum bekommt einen hydrophoben Charakter, der die <a href="Kondensationsreaktion" title="Kondensationsreaktion">Kondensationsreaktion</a> zum ATP energetisch begünstigt.</li>

<li>Geöffnete Form, in der ATP ausgestoßen wird.</li></ol>

<p>Der energieverbrauchende Schritt besteht darin, die geöffnete Form zu bilden, also das Reaktionsprodukt ATP aus dem Enzym zu entfernen. Genau das ermöglicht die Drehbewegung.

</p><p>Die Drehung des Rotors um 360° liefert in drei Schritten drei Moleküle ATP. Da sich die „Maschine“ bei jedem Protonendurchgang um 30° dreht, werden nach diesem Modell für jedes ATP vier H<sup>+</sup> verbraucht.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Varianten_und_Phylogenie_der_ATP-Synthasen">Varianten und Phylogenie der ATP-Synthasen</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Varianten_der_ATP-Synthase"><span id="Andere_Bezeichnungen_f.C3.BCr_die_ATP-Synthase"></span><span id="Andere_Bezeichnungen_für_die_ATP-Synthase"></span>Varianten der ATP-Synthase</h3></div>

<dl><dt>ATP-Synthetase</dt>

<dd>Streng genommen eine fehlerhafte Bezeichnung, da Synthetasen eine chemische Bindung unter ATP-Verbrauch herstellen.</dd>

<dt>ATPase</dt>

<dd>Die ATP-Synthase ist die am häufigsten vorkommende <a href="ATPasen" title="ATPasen">ATPase</a>. Daher werden beide Namen oft synonym gebraucht.</dd>

<dt>F-ATPase, F<sub>o</sub>F<sub>1</sub>-ATPase (oder F<sub>1</sub>F<sub>o</sub>-ATPase), H<sup>+</sup>-ATP-Synthase, H<sup>+</sup>-transporting two-sector ATPase</dt>

<dd>ATP-Synthase bei Bakterien, Mitochondrien und Plastiden: Formal korrekte, teilweise aber weniger gebräuchliche Bezeichnungen</dd>

<dt>A-ATPase, A<sub>o</sub>A<sub>1</sub>-ATPase</dt>

<dd>ATPase bei Archaeen, ähnelt im Aufbau der V-ATPase bei Eukaryoten-Vesikeln. Gelegentliche Ausnahmen (A-Typ bei bestimmten Bakterien-, F-Typ bei einzelnen Archaeen-Spezies) werden auf <a href="Horizontaler_Gentransfer" title="Horizontaler Gentransfer">horizontalen Gentransfer</a> zurückgeführt.<sup id="cite_ref-Hilario_Gogarten_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-Hilario_Gogarten-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></dd>

<dt>F<sub>Null</sub>F<sub>1</sub>- alias F<sub>0</sub>F<sub>1</sub>-ATPase, A<sub>0</sub>A<sub>1</sub>-ATPase, V<sub>0</sub>V<sub>1</sub>-ATPase, FoFI ATP-</dt>

<dd>Nicht korrekt. Der Name der F<sub>o</sub>-Untereinheit leitet sich von <a href="Oligomycin" class="mw-redirect" title="Oligomycin">Oligomycin</a> ab. Das ist ein Gift (<a href="Inhibitor" title="Inhibitor">Inhibitor</a>), das diese Untereinheit blockiert.</dd>

<dt>mtATP-Synthase</dt>

<dd>ATP-Synthase in Mitochondrien<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></dd>

<dt>CF<sub>o</sub>F<sub>1</sub>-ATP-Synthase</dt>

<dd>ATP-Synthase in Chloroplasten</dd></dl>

<p>Die Richtung, in der eine ATP-Synthase wirkt, kann sich entsprechend dem chemisch-osmotischen Gleichgewicht auch umkehren – daran ändert auch die interne motorische Aktivität des Enzym nichts (siehe <a href="Gleichstrommaschine" title="Gleichstrommaschine">Gleichstrommaschine</a>: in Abhängigkeit von der Richtung des Leistungsflusses: Dynamo versus Elektromotor). Die ATPasen arbeiten dann als echte membrangebundene Synthetasen. Beispiele sind V-ATPase, N-ATPase, P-ATPase (letztere mit anderem Aufbau, ohne rotierende Teile) und E-ATPase. Näheres über die verschiedenen Typen findet sich unter <a href="Membranst%C3%A4ndige_ATPasen#Typen" title="Membranständige ATPasen">Membranständige ATPasen, Abschnitt: Typen</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="ATP-Synthasen_bei_verschiedenen_Organismen">ATP-Synthasen bei verschiedenen Organismen</h3></div>

<p>Die ATP-Synthase des Bakteriums <a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli"><i>E. coli</i></a> besteht aus acht verschiedenen Proteinen. Die ATP-Synthase in den Mitochondrien der <a href="Backhefe" title="Backhefe">Hefe</a> <i>Saccharomyces cerevisiae</i> besteht bei prinzipiell gleicher Bauweise aus 20 verschiedenen Proteinen.

</p><p>Eine ganze Bandbreite (9–14) gibt es auch bei der Anzahl der F<sub>o</sub>c-Rotor-Peptide. Aus ihnen resultieren verschiedene Mengenverhältnisse zwischen verbrauchtem H<sup>+</sup> und hergestelltem ATP.

</p>

<caption>ATP-Ertrag bei unterschiedlichen ATP-Synthasen

</caption>

<th>Typ/Herkunft

</th>

<th>Anzahl der F<sub>o</sub>c-Peptide

</th>

<th>H<sup>+</sup> pro ATP

</th></tr>

<tr>

<td>Bakterien (<i>E. coli</i>)

</td>

<td>10

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Mitochondrien (Hefe)

</td>

<td>10

</td>

<td>3,3

</td></tr>

<tr>

<td>Chloroplasten (Spinat)

</td>

<td>14

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Na<sup>+</sup>-ATP-Synthase

</td>

<td>11

</td>

<td>3,7 Na<sup>+</sup>/ATP

</td></tr></tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Phylogenie">Phylogenie</h3></div>

<p>Die Abstammung der ATP-Synthasen wurde in neuerer Zeit (2023) von Tara Mahendrarajah, Nina Dombrowski, Anja Spang <i>et al.</i> untersucht.<sup id="cite_ref-Mahendrarajah2023_7-2" class="reference"><a href="#cite_note-Mahendrarajah2023-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<p>Weitere Enzym-Komplexe der mitochondrialen <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a>:

</p>

<ul><li>Komplex I auch <a href="NADH-Dehydrogenase" class="mw-redirect" title="NADH-Dehydrogenase">NADH-Dehydrogenase</a></li>

<li>Komplex II auch <a href="Succinat-Dehydrogenase" title="Succinat-Dehydrogenase">Succinat-Dehydrogenase</a></li>

<li>Komplex III auch <a href="Cytochrom-c-Reduktase" title="Cytochrom-c-Reduktase">Cytochrom-c-Reduktase</a></li>

<li>Komplex IV auch <a href="Cytochrom-c-Oxidase" title="Cytochrom-c-Oxidase">Cytochrom-c-Oxidase</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>P. D. Boyer, R. L. Cross, W. Momsen: <i>A new concept for energy coupling in oxidative phosphorylation based on a molecular explanation of the oxygen exchange reactions.</i> In: <i><a href="Proceedings_of_the_National_Academy_of_Sciences" class="mw-redirect" title="Proceedings of the National Academy of Sciences">Proceedings of the National Academy of Sciences</a>.</i> Band 70, Nummer 10, Oktober 1973, S. 2837–2839, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4517936?dopt=Abstract">PMID 4517936</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC427120/">PMC 427120</a> (freier Volltext).</li>

<li>Armen Y. Mulkidjanian, Kira S. Makarova, Michael Y. Galperin, <a href="Eugene_V._Koonin" class="mw-redirect" title="Eugene V. Koonin">Eugene V. Koonin</a>: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Inventing the dynamo machine: the evolution of the F-type and V-type ATPases</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Nature Reviews Microbiology</cite>. 5. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>11</span>, 2007, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>892–899</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nrmicro1767">10.1038/nrmicro1767</a></span> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ATP-Synthase&rft.atitle=Inventing+the+dynamo+machine%3A+the+evolution+of+the+F-type+and+V-type+ATPases&rft.au=Armen+Y.+Mulkidjanian%2C+Kira+S.+Makarova%2C+Michael+Y.+Galperin%2C+...&rft.date=2007&rft.doi=10.1038%2Fnrmicro1767&rft.genre=journal&rft.issue=11&rft.jtitle=Nature+Reviews+Microbiology&rft.pages=892-899&rft.volume=5.+Jahrgang" style="display:none"> </span> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.macromol.uni-osnabrueck.de/paperMulk/Mulkid_Nat_Rev_Micro_2007.pdf">Dieser Artikel</a> (PDF) bei <a href="Uni_Osnabr%C3%BCck" class="mw-redirect" title="Uni Osnabrück">Uni Osnabrück</a>: Perspectives</li>

<li>Armen Y. Mulkidjanian, Michael Y. Galperin, <a href="Eugene_V._Koonin" class="mw-redirect" title="Eugene V. Koonin">Eugene V. Koonin</a>: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Co-evolution of primordial membranes and membrane proteins</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Trends Biochem Sci</cite>. 4. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>34</span>, 2009, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>206–215</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.tibs.2009.01.005">10.1016/j.tibs.2009.01.005</a></span>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2752816/">PMC 2752816</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ATP-Synthase&rft.atitle=Co-evolution+of+primordial+membranes+and+membrane+proteins&rft.au=Armen+Y.+Mulkidjanian%2C+Michael+Y.+Galperin%2C+Eugene+V.+Koonin&rft.date=2009&rft.doi=10.1016%2Fj.tibs.2009.01.005&rft.genre=journal&rft.issue=34&rft.jtitle=Trends+Biochem+Sci&rft.pages=206-215&rft.pmc=2752816&rft.volume=4.+Jahrgang" style="display:none"> </span></li>

<li>Nick Lane: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=T5Z0vgAACAAJ&dq=Nick+lane+der+funke+des+lebens&hl=de&sa=X&redir_esc=y"><i>Der Funke des Lebens – Energie und Evolution</i>.</a> Konrad Theiss Verlag, 2017 by WBG, ISBN 978-3-8062-3484-8. Englischer Originaltitel: Nick Lane: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=IfJYBQAAQBAJ&pg=PT77&lpg=PT77&dq=nick+lane+the+vital+question&source=bl&ots=wZ1vmiXh7z&sig=DAn9E_5fw8XGQ8nmsGOm1_R4VlI&hl=de&sa=X&ved=0ahUKEwjKnLWhtuPVAhWLPxQKHXK3B1sQ6AEIIDAA#v=onepage&q=figure%2010+Structure+of+the+ATP"><i>The Vital Question – Energy, Evolution, and the Origins of Complex Life</i>.</a> W. W. Norton, 2015, ISBN 978-0-393-08881-6, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://armscoop.com/wp-content/uploads/2016/08/Lane_Nick-The_vital_question_why_is_life_the_way_it_is_-Profile_Books_2015.pdf">armscoop.com</a> (PDF). Textpassagen nahe Abbildung/Figure 10 (Struktur der ATP-Synthase).</li>

<li>E. Hilario, J. P. Gogarten: <i>Horizontal transfer of ATPase genes--the tree of life becomes a net of life</i>. In: <i>Biosystems</i>, 1993, 31(2-3), S. 111–119. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8155843?dopt=Abstract">PMID 8155843</a> (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a>).</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li>Paul D. Boyer: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.atpsynthase.info/old/Haupt.html"><i>ATP Synthase: eine prächtige molekulare Maschine</i>.</a></li>

<li>B. A. Feniouk: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.atpsynthase.info/FAQ.html"><i>ATP Synthase FAQ</i>.</a> (englisch)</li>

<li>Olaf Fritsche: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://idw-online.de/de/news4597"><i>Biophysiker entdeckten das älteste Rad der Welt</i>.</a></li>

<li>P. Gräber, A. Labahn: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.atpase.de/"><i>Die H<sup>+</sup>-ATPsynthase</i>.</a> (deutsch)</li>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20100115084223/http://nobelprize.org:80/nobel_prizes/chemistry/laureates/1997/illpres/skou.html">Nobelpreis Chemie 1997 Präsentation.</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 15. Januar 2010 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>) Nobel Media AB</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.genome.ad.jp/kegg/pathway/map/map00190.html"><i>Oxidative phosphorylation – Reference pathway</i>.</a> Kanehisa Laboratories (KEGG); mit grafischer Darstellung im Zusammenhang zur Atmungskette und Links zu den EC-Nummern</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.tcdb.org/search/result.php?tc=3.A.2"><i>View Proteins belonging to: The H<sup>+</sup>- or NaH<sup>+</sup>-translocating F-type, V-type and A-type ATPase (F-ATPase) Superfamily</i>.</a> TCDB (englisch)</li>

<li>Jennifer McDowall: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://proteinswebteam.github.io/interpro-blog//potm/2005_12/Page1.htm"><i>Protein of the Month:</i> ATP Synthase.</a> ebi.ac.uk/interpro (englisch)</li>

<li>Jassal/Reactome: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://reactome.org/content/detail/R-HSA-163210"><i>Formation of ATP by chemiosmotic coupling</i>.</a></li>

<li>Gergely Pinke, Long Zhou, Leonid A. Sazanov: “Cryo-EM structure of the entire mammalian F-type ATP synthase”, in: Nature Structural & Molecular Biology, 14. September 2020, <a href="https://doi.org/10.1038/s41594-020-0503-8" class="extiw external" title="doi:10.1038/s41594-020-0503-8">doi:10.1038/s41594-020-0503-8</a></li></ul>

<dl><dd><ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://scitechdaily.com/complete-structure-of-atpase-the-worlds-smallest-turbine-solved/">Complete Structure of ATPase, the World’s Smallest Turbine, Solved</a>, auf: ScitechDaily vom 26. September 2020, Quelle: Institute of Science and Technology Austria</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20210508053918/https://www.eurekalert.org/pub_releases_ml/2020-09/iosa-u092420.php">Rätsel um riesige Protonenpumpe gelöst</a> und <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.eurekalert.org/news-releases/692347">Mystery of giant proton pump solved.</a> EurekAlert!, 24. September 2020</li></ul></dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-Hilario_Gogarten-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Hilario_Gogarten_1-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Elena Hilario, Johann Peter Gogarten: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Horizontal transfer of ATPase genes – the tree of life becomes a net of life</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">BioSystems</cite>. 31. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2–3</span>, 1993, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>111–119</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0303-2647%2893%2990038-E">10.1016/0303-2647(93)90038-E</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8155843?dopt=Abstract">PMID 8155843</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ATP-Synthase&rft.atitle=Horizontal+transfer+of+ATPase+genes+-+the+tree+of+life+becomes+a+net+of+life&rft.au=Elena+Hilario%2C+Johann+Peter+Gogarten&rft.date=1993&rft.doi=10.1016%2F0303-2647%2893%2990038-E&rft.genre=journal&rft.issue=2-3&rft.jtitle=BioSystems&rft.pages=111-119&rft.pmid=8155843&rft.volume=31.+Jahrgang" style="display:none"> </span> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/030326479390038E">ScienceDirect</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://web.uconn.edu/gogarten/articles/Hilario_Gogarten_Biosys_93.pdf">University of Connecticut</a> (PDF)</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">G. Grüber et al.: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005272814000917"><i>ATP synthases from archaea: The beauty of a Molecular motor</i>.</a> In: <i>Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Bioenergetics</i>. Jahrgang 1837, Heft 6, 2014, S. 940–952, <a href="https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2014.03.004" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.bbabio.2014.03.004">doi:10.1016/j.bbabio.2014.03.004</a> (englisch).</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Jennifer McDowall: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://proteinswebteam.github.io/interpro-blog//potm/2005_12/Page2.htm"><i>ATP Synthase: The ATPase-Family</i></a> (englisch)</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">A. K. Srivastava, N. K. Ramaswamy, R. Mukopadhyaya, M. G. Jincy, S. F. D’Souza: <i>Thiourea modulates the expression and activity profile of mtATPase under salinity stress in seeds of Brassica juncea.</i> In: <i>Annals of botany.</i> Band 103, Nummer 3, Februar 2009, S. 403–410, <a href="https://doi.org/10.1093/aob/mcn229" class="extiw external" title="doi:10.1093/aob/mcn229">doi:10.1093/aob/mcn229</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19033283?dopt=Abstract">PMID 19033283</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2707324/">PMC 2707324</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID_18316723-5"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-PMID_18316723_5-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-PMID_18316723_5-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">S. Steigmiller, P. Turina, P. Gräber: <i>The thermodynamic H+/ATP ratios of the H+-ATPsynthases from chloroplasts and Escherichia coli.</i> In: <i><a href="Proceedings_of_the_National_Academy_of_Sciences" class="mw-redirect" title="Proceedings of the National Academy of Sciences">Proceedings of the National Academy of Sciences</a>.</i> Band 105, Nummer 10, März 2008, S. 3745–3750, <a href="https://doi.org/10.1073/pnas.0708356105" class="extiw external" title="doi:10.1073/pnas.0708356105">doi:10.1073/pnas.0708356105</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18316723?dopt=Abstract">PMID 18316723</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2268821/">PMC 2268821</a> (freier Volltext).</span>

</li>

Casey McGrath: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Highlight: Unraveling the Origins of LUCA and LECA on the Tree of Life</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Genome Biology and Evolution</cite>. 14. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>6</span>, 31. Mai 2022, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1093/gbe%2Fevac072">10.1093/gbe/evac072</a></span> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ATP-Synthase&rft.atitle=Highlight%3A+Unraveling+the+Origins+of+LUCA+and+LECA+on+the+Tree+of+Life&rft.au=Casey%26%2332%3BMcGrath&rft.date=2022-05-31&rft.doi=10.1093%2Fgbe%2Fevac072&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Genome+Biology+and+Evolution&rft.volume=14.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

Tara A. Mahendrarajah, Edmund R. R. Moody, Dominik Schrempf, Lénárd L. Szánthó, Nina Dombrowski, Adrián A. Davín, Davide Pisani, Philip C. J. Donoghue, Gergely J. Szöllősi, Tom A. Williams, Anja Spang: <i>ATP synthase evolution on a cross-braced dated tree of life.</i> In: <i><a href="Nature" title="Nature">Nature</a> Communications</i>, Band 14, Nr. 7456; <a href="https://doi.org/10.1038/s41467-023-42924-w" class="extiw external" title="doi:10.1038/s41467-023-42924-w">doi:10.1038/s41467-023-42924-w</a> (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a>). Dazu:

<ul><li>Tara A. Mahendrarajah, Anja Spang: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nioz.nl/en/news/looking-for-luca-and-the-timing-of-cellular-evolution">Looking for ‘LUCA’ and the timing of cellular evolution</a>. Auf: <a href="Koninklijk_Nederlands_Instituut_voor_Onderzoek_der_Zee" title="Koninklijk Nederlands Instituut voor Onderzoek der Zee">Royal Netherlands Institute for Sea Research</a> (NIOZ) vom 21. November 2023; <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.eurekalert.org/news-releases/1008788">Looking for ‘LUCA’ and the timing of cellular evolution</a>. Auf: <a href="EurekAlert" class="mw-redirect" title="EurekAlert">EurekAlert</a> vom 21. November 2023.</li>

<li>Anna Manz: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.scinexx.de/news/biowissen/wann-lebte-der-urahn-allen-lebens/">Wann lebte der Urahn allen Lebens?</a> Auf: <a href="Scinexx.de" class="mw-redirect" title="Scinexx.de">scinexx.de</a> vom 29. November 2023.</li></ul>

</span></li>

</ol>

</div><div><div class="zim-footer">

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